دوره 6، شماره 3 - ( پاییز 1398 )
جلد 6 شماره 3 صفحات 263-255 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Saeinia A H, Taghizadeh M, Alavi S M. Investigating Dynamic Properties of Residues of Warfarin-Azapropazone Binding Site in Human Serum Albumin. jhbmi 2019; 6 (3) :255-263
URL: http://jhbmi.ir/article-1-388-fa.html
URL: http://jhbmi.ir/article-1-388-fa.html
ساعی نیا امیرحسین، تقی زاده محمد، علوی مهدی. بررسی خصوصیات دینامیک باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال وارفارین-آزاپروپازون در پروتئین آلبومین سرم انسانی. مجله انفورماتیک سلامت و زیست پزشکی. 1398; 6 (3) :255-263
بررسی خصوصیات دینامیک باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال وارفارین-آزاپروپازون در پروتئین آلبومین سرم انسانی
دکتری تخصصی بیوانفورماتیک، گروه بیوتکنولوژی میکروبی، دانشکده علوم و فناوری‌های نوین، علوم پزشکی تهران، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران
چکیده: (4614 مشاهده)
مقدمه: آلبومین سرم انسانی یکی از مهم‌ترین پروتئین‌های خون است که توانایی اتصال به گستره زیادی از مواد مختلف و داروهای مختلفی مانند وارفارین را دارد؛ بنابراین شناخت سرم آلبومین در مطالعات دارویی نقش بسیار مهمی دارد. در این پژوهش به مطالعه دینامیک باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال وارفارین سرم آلبومین پرداخته شد.
روش: ابتدا ساختار 3 بعدی آلبومین (PDB ID:4G04) از پایگاه داده RCSB دریافت شد. سپس به کمک بسته نرم‌افزاری گرومکس شبیه‌سازی دینامیک مولکولی در مدت 30 نانوثانیه بر روی زنجیره آی این ساختار کریستالوگرافی انجام شد.
نتایج: با استفاده از آنالیز RMSD که بر روی باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال انجام شد، مشاهده شد که 2 باقی‌مانده آرژینین 186 و 218 دارای تغییرات RMSD زیادی هستند، 2 باقی‌مانده لیزین 185 و 190 تقریباً دارای تغییرات زیادی هستند؛ ولی از آرژینین‌ها کمتر است و باقی‌مانده‌های دیگر مانند گلیسین 189 دارای تغییرات بسیار کمی هستند. تغییرات RMSD باقی‌مانده‌ها با سطح در دسترس حلال رابطه مستقیم دارد.
نتیجه‌گیری: نتایج به دست آمده نشان داد که جایگاه اتصال وارفارین در آلبومین می‌تواند وضعیت‌های کنفورماسیونی متنوعی با توجه به دینامیک باقی‌مانده‌های خود بگیرد. این مسئله می‌تواند در طراحی دارو بسیار مهم باشد. در کل بر اساس نتایج، باقی‌مانده‌ها به 3 دسته تقسیم شدند. از میان آن‌ها تریپتوفان 214 که بر اساس مقالات مختلف یکی از مهم‌ترین باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال به حساب می‌آید جزء کم تحرک‌ترین باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال دسته‌بندی شد.
روش: ابتدا ساختار 3 بعدی آلبومین (PDB ID:4G04) از پایگاه داده RCSB دریافت شد. سپس به کمک بسته نرم‌افزاری گرومکس شبیه‌سازی دینامیک مولکولی در مدت 30 نانوثانیه بر روی زنجیره آی این ساختار کریستالوگرافی انجام شد.
نتایج: با استفاده از آنالیز RMSD که بر روی باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال انجام شد، مشاهده شد که 2 باقی‌مانده آرژینین 186 و 218 دارای تغییرات RMSD زیادی هستند، 2 باقی‌مانده لیزین 185 و 190 تقریباً دارای تغییرات زیادی هستند؛ ولی از آرژینین‌ها کمتر است و باقی‌مانده‌های دیگر مانند گلیسین 189 دارای تغییرات بسیار کمی هستند. تغییرات RMSD باقی‌مانده‌ها با سطح در دسترس حلال رابطه مستقیم دارد.
نتیجه‌گیری: نتایج به دست آمده نشان داد که جایگاه اتصال وارفارین در آلبومین می‌تواند وضعیت‌های کنفورماسیونی متنوعی با توجه به دینامیک باقی‌مانده‌های خود بگیرد. این مسئله می‌تواند در طراحی دارو بسیار مهم باشد. در کل بر اساس نتایج، باقی‌مانده‌ها به 3 دسته تقسیم شدند. از میان آن‌ها تریپتوفان 214 که بر اساس مقالات مختلف یکی از مهم‌ترین باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال به حساب می‌آید جزء کم تحرک‌ترین باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال دسته‌بندی شد.
واژه‌های کلیدی: آلبومین سرم انسانی، شبیه‌سازی دینامیک مولکولی، جایگاه اتصال سادلو I، آزاپروپازون، آر ام اس دی
eprint link: http://eprints.kmu.ac.ir/id/eprint/32281
eprint link: http://eprints.kmu.ac.ir/id/eprint/32281
فایل صوتی [MP3 1043 KB] (138 دریافت)
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
