fa بررسی خصوصیات دینامیک باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال وارفارین-آزاپروپازون در پروتئین آلبومین سرم انسانی بیوانفورماتیک Bioinformatics پژوهشي اصیل Original Article <div style="text-align: justify;"><span style="font-family:tahoma;"><strong><span style="color:black;">مقدمه:</span></strong> آلبومین سرم انسانی یکی از مهم‌ترین پروتئین‌های خون است که توانایی اتصال به گستره زیادی از مواد مختلف و داروهای مختلفی مانند وارفارین را دارد؛ بنابراین شناخت سرم آلبومین در مطالعات دارویی نقش بسیار مهمی دارد. در این پژوهش به مطالعه دینامیک باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال وارفارین سرم آلبومین پرداخته شد.<br> <strong><span style="color:black;">روش:</span></strong> ابتدا ساختار 3 بعدی آلبومین (<span dir="LTR"><span style="font-size:11.0pt;">PDB ID:4G04</span></span>) از پایگاه داده <span dir="LTR"><span style="font-size:11.0pt;">RCSB</span></span> دریافت شد. سپس به کمک بسته نرم‌افزاری گرومکس شبیه‌سازی دینامیک مولکولی در مدت 30 نانوثانیه بر روی زنجیره آی این ساختار کریستالوگرافی انجام شد.<br> <strong><span style="color:black;">نتایج</span></strong><strong>:</strong> با استفاده از آنالیز <span dir="LTR"><span style="font-size:11.0pt;">RMSD</span></span> که بر روی باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال انجام شد، مشاهده شد که 2 باقی‌مانده آرژینین 186 و 218 دارای تغییرات <span dir="LTR"><span style="font-size:11.0pt;">RMSD</span></span> زیادی هستند، 2 باقی‌مانده لیزین 185 و 190 تقریباً دارای تغییرات زیادی هستند؛ ولی از آرژینین‌ها کمتر است و باقی‌مانده‌های دیگر مانند گلیسین 189 دارای تغییرات بسیار کمی هستند. تغییرات <span dir="LTR"><span style="font-size:11.0pt;">RMSD</span></span> باقی‌مانده‌ها با سطح در دسترس حلال رابطه مستقیم دارد.<br> <strong>نتیجه‌گیری:</strong> نتایج به دست آمده نشان داد که جایگاه اتصال وارفارین در آلبومین می‌تواند وضعیت‌های کنفورماسیونی متنوعی با توجه به دینامیک باقی‌مانده‌های خود بگیرد. این مسئله می‌تواند در طراحی دارو بسیار مهم باشد. در کل بر اساس نتایج، باقی‌مانده‌ها به 3 دسته تقسیم شدند. از میان آن‌ها تریپتوفان 214 که بر اساس مقالات مختلف یکی از مهم‌ترین باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال به حساب می‌آید جزء کم تحرک‌ترین باقی‌مانده‌های جایگاه اتصال دسته‌بندی شد.</span></div> Introduction: Human Serum Albumin (HSA) is one of the most important proteins in blood that can bind a wide range of components and different drugs such as Warfarin and is also circulated in the body by HSA. Therefore, studying HSA is very significant in pharmacology. In this research, dynamic behavior of residues of Warfain binding site of HSA has been investigated.<br> Methods: Firstly, PDB format of HSA was downloaded from RCSB (PDB ID:2BX8) which was in complex with Azapropazone. After that, molecular dynamics simulation was during 30ns by GROMACS package. CHIMERA software was used to discover residues of binding site.<br> Results: After RMSD analysis was done on residues of binding site, it was seen that Arginines 186 and 218 have a wide fluctuations in their RMSD plot. Also, two Lysines 185 & 190 have nearly wide fluctuations of RMSD, this fluctuations were less than Arginine&#39;s, however. Other residues such as Glycine 189 have few fluctuations. Fluctuations in RMSD have direct relationship with accessible surface area (ASA) of the residues.<br> Conclusions: The results show that the Warfarin binding site in HSA can have various conformational situations because of the dynamics of its residues.&nbsp; This problem can be important to drug design. Overall, according to the results in this study, residues have been divided into 3 categories. Among them, Tryptophan 214 according to different articles is one of the most important residues site and based on our result, it stays on category of small mobility.&nbsp; آلبومین سرم انسانی, شبیه‌سازی دینامیک مولکولی, جایگاه اتصال سادلو I, آزاپروپازون, آر ام اس دی Human Serum Albumin, Molecular Dynamics simulation, Sudlow site I, Azapropazone, RMSD 255 263 http://jhbmi.ir/browse.php?a_code=A-10-533-1&slc_lang=fa&sid=1 Amir Hossein Saeinia امیرحسین ساعی نیا saeiamirhossein@yahoo.com 10031947532846006040 10031947532846006040 No .Sc. Student in Laboratory Science, Laboratory Science Dept., Faculty of Paramedical, Tehran Medical Science, Islamic Azad University, Tehran, Iran دانشجوی کارشناسی علوم آزمایشگاهی، گروه علوم آزمایشگاهی، دانشکده پیراپزشکی، علوم پزشکی تهران، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران Mohammad Taghizadeh محمد تقی زاده mtaghizadeh@ut.ac.ir 10031947532846006041 10031947532846006041 Yes Ph.D. in Bioinformatics, Biotechnology Dept., Faculty of Advance Science and Technology, Tehran Medical Science, Islamic Azad University, Tehran, Iran دکتری تخصصی بیوانفورماتیک، گروه بیوتکنولوژی میکروبی، دانشکده علوم و فناوری‌های نوین، علوم پزشکی تهران، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران Seyed Mehdi Alavi مهدی علوی mealavi@yahoo.com 10031947532846006042 10031947532846006042 No Ph.D. in Cellular and Molecular Biology, Associate Professor, Agricultural Biotechnology Dept., National Institute of Genetic Engineering and Biotechnology (NIGEB), Tehran, Iran دکتری تخصصی سلولی- مولکولی، دانشیار، گروه بیوتکنولوژی کشاورزی، پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری، تهران، ایران