دوره 5، شماره 3 - ( پاییز 1397 )
جلد 5 شماره 3 صفحات 422-411 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Hojati Z, Balkhi S S. Comparison of Wild Type and Mutated (mHuIFN-β 27-101) Interferon Binding to the IFNRA Receptor by Molecular Docking. jhbmi 2018; 5 (3) :411-422
URL: http://jhbmi.ir/article-1-328-fa.html
URL: http://jhbmi.ir/article-1-328-fa.html
حجتی زهره، بلخی سید شریف. مقایسه اتصال اینترفرون بتای طبیعی و جهش‌یافته (mHuIFN-β 27-101) به پذیرندهIFNRA به کمک داکینگ مولکولی. مجله انفورماتیک سلامت و زیست پزشکی. 1397; 5 (3) :411-422
دانشجوی دکتری تخصصی ژنتیک مولکولی، بخش ژنتیک،گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه اصفهان، اصفهان، ایران
چکیده: (5138 مشاهده)
مقدمه: اینترفرون بتا جزء گروه I اینترفرون‌ها می‌باشد. ایجاد جهش‌های R27T و V101F از جمله پژوهش‌های مهم صورت گرفته در جهت بهبود عملکرد، کاهش ایمونوژنیسیتی، افزایش بیان و افزایش نیمه عمر آن می‌باشد. در این تحقیق اثر جهش‌های R27T و V101F بر اتصال اینترفرون بتا نوترکیب به پذیرنده IFNAR به کمک داکینگ مولکولی مورد بررسی قرار گرفت.
روش: این مطالعه به صورت بیوانفورماتیکی انجام شد. ساختارهای کریستالی مورد‌نیاز از بانک اطلاعاتی RCSB تهیه گردید. شبیه‌سازی جهش R27T و V101Fدر نرم‌افزار بر خط Rosetta Bakrub انجام گرفت. مقایسه دسترسی به حلال برای اسید‌آمینه‌ها در ساختارهای ایجاد شده، در سرور برخط asaview انجام گرفت. همچنین اثر جهش‌های ایجاد شده بر ساختار و پیچ خوردگی پروتئینی در سرور برخط Hope و نرم‌افزار SPDBV و داکینگ مولکولی بین HuIFN-β و ناحیه خارجی پذیرنده IFNAR با استفاده از سرور برخط داکینگ پروتئین-پروتئین ClusPro2 انجام گرفت.
نتایج: مقایسه مقادیر منفی‌ترین سطح انرژی اتصال( ΔGbind) حاصل از داکینگ مولکولی پروتئین-پروتئین بین پذیرنده IFNAR و لیگاندهایHuIFN-β، mHuIFN-β-27، mHuIFN-β-101 و mHuIFN-β-27-101 تفاوت فاحشی را نشان ندادند و اختلاف معنی‌داری بین آن‌ها مشاهده نگردید (0/99P>).
نتیجه‌گیری: با توجه به این نتایج می‌توان استنباط کرد که جهش‌های ایجاد شده اثر منفی بر تشکیل ترکیب rHuIFN-β/IFNAR ندارد و اختلالی در اتصال اینترفرون بتای نوترکیب به پذیرنده ایجاد نمی‌کند و باعث افزایش بهبود و کیفیت rHuIFN-β تولیدی گردید.
روش: این مطالعه به صورت بیوانفورماتیکی انجام شد. ساختارهای کریستالی مورد‌نیاز از بانک اطلاعاتی RCSB تهیه گردید. شبیه‌سازی جهش R27T و V101Fدر نرم‌افزار بر خط Rosetta Bakrub انجام گرفت. مقایسه دسترسی به حلال برای اسید‌آمینه‌ها در ساختارهای ایجاد شده، در سرور برخط asaview انجام گرفت. همچنین اثر جهش‌های ایجاد شده بر ساختار و پیچ خوردگی پروتئینی در سرور برخط Hope و نرم‌افزار SPDBV و داکینگ مولکولی بین HuIFN-β و ناحیه خارجی پذیرنده IFNAR با استفاده از سرور برخط داکینگ پروتئین-پروتئین ClusPro2 انجام گرفت.
نتایج: مقایسه مقادیر منفی‌ترین سطح انرژی اتصال( ΔGbind) حاصل از داکینگ مولکولی پروتئین-پروتئین بین پذیرنده IFNAR و لیگاندهایHuIFN-β، mHuIFN-β-27، mHuIFN-β-101 و mHuIFN-β-27-101 تفاوت فاحشی را نشان ندادند و اختلاف معنی‌داری بین آن‌ها مشاهده نگردید (0/99P>).
نتیجه‌گیری: با توجه به این نتایج می‌توان استنباط کرد که جهش‌های ایجاد شده اثر منفی بر تشکیل ترکیب rHuIFN-β/IFNAR ندارد و اختلالی در اتصال اینترفرون بتای نوترکیب به پذیرنده ایجاد نمی‌کند و باعث افزایش بهبود و کیفیت rHuIFN-β تولیدی گردید.
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
